Nøgleforskellen mellem chaperoner og chaperoniner er, at chaperonerne udfører en bred vifte af funktioner, herunder foldning og nedbrydning af proteinet, hjælper med proteinsamling osv., hvorimod chaperoninernes nøglefunktion er at hjælpe med foldningen af store proteinmolekyler.
Molekylære chaperoner eller chaperoner er proteinmolekyler, der hjælper i processen med at folde proteiner til komplekse strukturer. Derfor er chaperoniner en type chaperon, som inkluderer varmechokproteiner. Ud af alle typer chaperoner er chaperoniner de mest undersøgte proteiner på grund af den vigtige rolle, det spiller under korrekt proteinfoldning. Derfor forhindrer virkningen af chaperoner og chaperoniner den irreversible aggregering af proteiner og muliggør derved deres funktionalitet. Chaperoner og chaperoniner adskiller sig minutiøst baseret på funktionaliteten af de to molekyler.
Hvad er Chaperones?
Chaperones er proteiner, der hjælper med proteinsamling, foldning af proteiner og i nedbrydningsprocessen af proteinerne. Derfor er der mange klasser af molekylære chaperoner. Chaperonerne, der binder til proteinernes hydrofobe overflader, letter foldningen og forhindrer irreversibel aggregering af proteiner. Desuden kan chaperoner kategoriseres i forskellige klasser baseret på størrelse og cellulære rum. Chaperoniner er en af de vigtigste klasser af chaperoner, som er varmechokproteiner.
Figur 01: Chaperon Action
Yderligere er chaperoner nødvendige for processen med proteinnedbrydning. Når proteinerne undergår fejlfoldning, er chaperonerne involveret i processen med ubiquitinering, der fører til ødelæggelsen af proteinet.
Hvad er chaperoniner?
Chaperonin er en klasse af chaperoner, der er specifikt involveret i foldning af store proteiner. De har en bestemt struktur. Chaperoniner omfattede en struktur med to ringer, som enten kan være homo-dimer eller hetero-dimer. Disse to ringstrukturer danner to centrale hulrum. Hver underenhed har et domæne, som kan binde til den hydrofobe overflade af proteinet. Når først bindingen finder sted, bringer chaperoninerne en konformationsændring i proteinet. Dette muliggør den korrekte foldning af proteinet.
Figur 02: Chaperonins
Der er to hovedkategorier af chaperoniner, nemlig gruppe I-chaperoniner og gruppe II-chaperoniner. Gruppe I chaperoniner er prokaryote og omfatter hovedsageligt de bakterielle varmechokproteiner såsom Hsp60 og prokaryot GroEL. Gruppe II chaperoniner omfatter de arkæiske og de eukaryote chaperoniner. Nogle af gruppe II-chaperoninerne er T-kompleks-relateret polypeptid og GroES.
Hvad er lighederne mellem chaperoner og chaperoniner?
- Chaperones og Chaperoniner er proteiner.
- De er hovedsageligt involveret i proteinfoldning.
- Begge binder til de hydrofobe områder af proteinet.
- De kan syntetiseres in vitro og kan bruges i en masse forskning relateret til proteinfejlfoldning.
Hvad er forskellen mellem chaperoner og chaperoniner?
Chaperones er proteiner, der involverer proteinfoldning, nedbrydning og samling. Der er således flere underklasser af chaperoner baseret på virkningsmekanismen. Nogle involverer i proteinfoldning, mens nogle involverer i solubilisering af aggregerede proteiner. På den anden side er chaperoniner en type chaperoner, som specifikt involverer stor proteinfoldning. Dette er den vigtigste forskel mellem chaperoner og chaperoniner. Desuden er der to grupper af chaperoniner; gruppe I chaperoniner og gruppe II chaperoniner.
Nedenstående infografik viser forskellen mellem chaperoner og chaperoniner i tabelform.
Opsummering – Chaperones vs Chaperonins
Chaperones er en bred klasse af biomolekyler, som er proteiner. De hjælper med proteinfoldning, nedbrydning og proteinsamling. Chaperoniner er en klasse af chaperoner, der specifikt fungerer ved store proteinfoldninger. Derfor er den vigtigste forskel mellem chaperoner og chaperoniner baseret på funktionen af de to proteiner. De er også forskellige i struktur. Chaperonerne varierer i struktur, hvorimod chaperoninerne har en specifik struktur med to ringer.
