Nøgleforskellen mellem homodimer og heterodimer er, at homodimer er et protein lavet af to identiske proteiner, mens heterodimer er et protein lavet af to forskellige proteiner.
Protein er et biomolekyle sammensat af aminosyrekæder. En proteindimer er en kvaternær proteinstruktur dannet af foreningen af to proteinmonomerer eller to aminosyrekæder. Generelt binder de med hinanden ved ikke-kovalente bindinger. Proteindimerer er enten homodimerer eller heterodimerer. En homodimer har to identiske proteiner, som er ikke-kovalent bundet. Heterodimer har to forskellige proteiner bundet sammen. Denne proteindimer-interaktion er vigtig i regulering og katalyse.
Hvad er en homodimer?
Homodimer er en type proteindimer sammensat af to identiske monomerer. Monomererne binder med ikke-kovalente bindinger. Generelt er der 18 gennemsnitlige antal H-bindinger i homodimerer. Desuden er korrelationskoefficienten mellem H-bindinger og grænsefladerester i homodimer 0,85. Ydermere er det maksimale antal H-bindinger pr. grænsefladerest af homodimer 0,44. Ikke kun det, men der er også flere intermolekylære H-bindinger i homodimerer. Imidlertid er tætheden af H-bindinger pr. grænsefladerest lavere i homodimerer.
Figur 01: Homodimer
Når man overvejer eksempler på homodimerer, er klasse 1-RNA'erne homodimerer. I denne homodimer er R1-protein ansvarlig for nukleotidreduktion, mens R2-protein er ansvarlig for at huse dijerntyrosylarrayet. Et andet protein homodimer er thyroglobulin produceret af skjoldbruskkirtlen. Xanthinoxidase og etanercept er også proteinhomodimerer.
Hvad er en heterodimer?
Heterodimeren er en type proteindimer kompleksdannet fra to ikke-identiske monomerer. Med andre ord er en heterodimer et protein sammensat af to forskellige proteinmonomerer. Generelt er der 12 gennemsnitlige antal H-bindinger i heterodimerer. Desuden er korrelationskoefficienten mellem H-bindinger og grænsefladerester i heterodimer 0,83. Ydermere er det maksimale antal H-bindinger pr. grænsefladerest af heterodimeren 0,65. Sammenlignet med homodimerer er der færre intermolekylære H-bindinger i heterodimerer. Imidlertid er tætheden af H-bindinger pr. grænsefladerest højere i heterodimerer.
Figur 02: Heterodimer
Enzym revers transkriptase er en heterodimer sammensat af to forskellige aminosyrekæder. Et andet eksempel på en heterodimer er opioidreceptorer. Desuden er tubulin et heterodimer protein.
Hvad er lighederne mellem Homodimer og Heterodimer?
- Homodimer og heterodimer er to typer proteindæmpere.
- Begge har to monomerer.
- De er kvartære proteinstrukturer.
- Dimere er almindelige i katalyse og regulering.
Hvad er forskellen mellem Homodimer og Heterodimer?
Homodimer er en proteindimer sammensat af to identiske proteinmonomerer, mens heterodimer er en proteindimer sammensat af to forskellige proteinmonomerer. Så dette er den vigtigste forskel mellem homodimer og heterodimer. Desuden er der 18 gennemsnitlige antal H-bindinger i homodimerer, mens der er 12 gennemsnitlige antal H-bindinger i heterodimerer.
En anden forskel mellem homodimer og heterodimer er desuden, at korrelationskoefficienten mellem H-bindinger og grænsefladerester er 0,85 i homodimerer, mens den er 0,83 i heterodimerer.
Nedenstående infografik af forskellen mellem homodimer og heterodimer viser flere sammenligninger mellem begge dimerer.
Opsummering – Homodimer vs Heterodimer
Proteindimerer er almindelige i katalyse og regulering. De kan enten være homodimerer eller heterodimerer. Homodimerer er sammensat af to identiske proteinmonomerer. I modsætning hertil er heterodimerer sammensat af to ikke-identiske proteinmonomerer. Dette er således den vigtigste forskel mellem homodimer og heterodimer.
