Nøgleforskellen mellem positiv og negativ allosterisme er, at positiv allosterisme i proteiner viser en høj affinitet for ligander, hvorimod negativ allosterisme i proteiner viser en lav affinitet for ligander.
Allosterisme eller allosterisk adfærd er det fænomen, hvor aktiviteten af et protein kan ændres afhængigt af bindingen af nogle molekyler på et andet sted end det aktive sted for proteinet (specifikt i enzymer). En positiv allosterisme indikerer, at bindingen af et effektormolekyle til et enzym får enzymet til at ændre sin konfiguration til en aktiv form. I modsætning hertil indikerer en negativ allosteirsm, at en effektormolekylebinding får enzymet til at ændre sin konfiguration fra en aktiv form til en inaktiv form.
Hvad er positiv allosterisme?
Positiv allosterisme er ændringen i konfigurationen af et protein (for det meste et enzym) fra en inaktiv form til en aktiv form ved binding af et effektormolekyle. Effektormolekylet binder til et andet sted end enzymets aktive sted; det kaldes det allosteriske sted. Denne proces er også kendt som allosterisk aktivering.
Et almindeligt eksempel på en sådan effektormolekylebinding er bindingen af iltmolekyle med hæmoglobinmolekyle, som aktiverer hæmoglobinmolekylet til effektivt at transportere ilt til celler. Der binder iltmolekylet sig til jernholdigt jern i et hæmmolekyle i hæmoglobinmolekylet. Den aktive form er kendt som oxyhæmoglobin, mens den inaktive form er kendt som deoxyhæmoglobin.
Hvad er negativ allosterisme?
Negativ allosterisme er ændringen i et enzyms konfiguration fra en aktiv form til en inaktiv form ved binding af et effektormolekyle. Effektormolekylet binder til et andet sted end enzymets aktive sted; det kaldes det allosteriske sted. Denne proces er også kendt som allosterisk hæmning.
Figur 01: Positiv og negativ allosterisme
Under negativ allosterisme nedsætter bindingen af en ligand affiniteten af enzymet til substrat på de andre aktive steder, der er tilgængelige for substratbinding. Et eksempel er bindingen af 2,3-BPG til et allosterisk sted på hæmoglobin, hvilket forårsager et fald i affiniteten for oxygen i alle underenheder.
Hvad er forskellen mellem positiv og negativ allosterisme?
I en positiv allosterisme får bindingen af et effektormolekyle til et enzym enzymet til at ændre sin konfiguration til en aktiv form, mens i negativ allosterisme får binding af et effektormolekyle enzymet til at ændre sin konfiguration fra aktiv. form til den inaktive form. Den vigtigste forskel mellem positiv og negativ allosterisme er, at positiv allosterisme i proteiner viser en høj affinitet for ligander, mens negativ allosterisme i proteiner viser en lav affinitet for ligander. Derudover involverer positiv allosterisme aktivering, mens negativ allosterisme involverer hæmning. Binding af oxygen med hæmoglobin er et eksempel på positiv allosterisme, mens binding af 2,3-BPG med hæmoglobin er et eksempel på negativ allosterisme.
Den følgende infografik viser forskellen mellem positiv og negativ allosterisme i tabelform til sammenligning side om side.
Opsummering – positiv vs negativ allosterisme
I allosterisme eller allosterisk adfærd kan aktiviteten af et protein ændres afhængigt af bindingen af nogle molekyler på et andet sted end det aktive sted for proteinet (specifikt i enzymer). Den vigtigste forskel mellem positiv og negativ allosterisme er, at positiv allosterisme i proteiner viser en høj affinitet for ligander, mens negativ allosterisme i proteiner viser en lav affinitet for ligander.
