Hemoglobin vs Myoglobin
Myoglobin og hæmoglobin er hæmoproteiner, som har evnen til at binde molekylært oxygen. Disse er de første proteiner, der har fået sin tredimensionelle struktur løst ved røntgenkrystallografi. Proteiner er polymerer af aminosyrer, forbundet via peptidbindinger. Aminosyrer er byggestenene i proteiner. Baseret på deres overordnede form er disse proteiner kategoriseret under kugleformede proteiner. Kugleformede proteiner har noget sfæriske eller ellipsoide former. De forskellige egenskaber ved disse unikke kugleformede proteiner hjælper organismen med at flytte iltmolekyler mellem dem. Det aktive sted for disse specielle proteiner består af et jern (II) protoporphyrin IX indkapslet i en vandafvisende lomme.
Myoglobin
Myoglobin forekommer som et monomert protein, hvor globinet omgiver en hæm. Det fungerer som en sekundær bærer af ilt i muskelvævet. Når muskelcellerne er i aktion, har de brug for en stor mængde ilt. Muskelceller bruger disse proteiner til at accelerere iltdiffusion og tage ilt til tider med intens respiration. Den tertiære struktur af myoglobin ligner en typisk vandopløselig kugleproteinstruktur.
Polypeptidkæde af myoglobin har 8 separate højrehåndede α-helixer. Hvert proteinmolekyle indeholder en hæmprotesegruppe, og hver hæmrest indeholder ét centr alt koordineret bundet jernatom. Ilt er bundet direkte til jernatomet i hæmprotesegruppen.
Hemoglobin
Hemoglobin forekommer som et tetramerisk protein, hvor hver underenhed består af et globin, der omgiver en hæm. Det er den systemdækkende bærer af ilt. Det binder iltmolekyler og transporteres derefter gennem blodet af røde blodlegemer.
Hos hvirveldyr diffunderer ilt gennem lungevævet ind i de røde blodlegemer. Da hæmoglobin er en tetramer, kan det binde fire iltmolekyler på én gang. Bundet ilt fordeles derefter gennem hele kroppen og aflastes fra røde blodlegemer til respirerende celler. Hæmoglobin tager derefter kuldioxiden og returnerer dem tilbage til lungerne. Derfor tjener hæmoglobin til at levere ilt, der er nødvendigt for cellulær metabolisme og fjerner det resulterende affaldsprodukt, kuldioxid.
Hemoglobin består af flere polypeptidkæder. Human hæmoglobin er sammensat af to α (alfa) og to β (beta) underenheder. Hver a-underenhed har 144 rester, og hver β-underenhed har 146 rester. Strukturelle karakteristika for både α (alfa) og β (beta) underenheder ligner myoglobin.
Hemoglobin vs Myoglobin
• Hæmoglobin transporterer ilt i blodet, mens myoglobin transporterer eller lagrer ilt i muskler.
• Myoglobin består af en enkelt polypeptidkæde, og hæmoglobin består af flere polypeptidkæder.
• I modsætning til myoglobin er koncentrationen af hæmoglobin i røde blodlegemer meget høj.
• I begyndelsen binder myoglobin iltmolekyler meget let og bliver på det seneste mættet. Denne bindingsproces er meget hurtig i myoglobin end i hæmoglobin. Hæmoglobin binder i starten ilt med besvær.
• Myoglobin forekommer som et monomert protein, mens hæmoglobin forekommer som et tetramert protein.
• To typer polypeptidkæder (to α-kæder og to β-kæder) er til stede i hæmoglobin.
• Myoglobin kan binde ét oxygenmolekyle såkaldt monomer, mens hæmoglobin kan binde fire oxygenmolekyler, såkaldt tetramer.
• Myoglobin binder ilt tættere end hæmoglobin.
• Hæmoglobin kan binde og aflade både ilt og kuldioxid i modsætning til myoglobin.
