Nøgleforskellen mellem HbA og HbF er, at HbA refererer til voksenhæmoglobin, som er en α2β2-tetramer, mens HbF refererer til føt alt hæmoglobin, som er en α2γ2-tetramer, der kan binde til oxygen med større affinitet end HbA.
Hemoglobin er et komplekst proteinmolekyle i røde blodlegemer, der transporterer ilt fra lungen til kropsvævene og returnerer kuldioxid fra kropsvævene til lungerne til fjernelse. Jern er et væsentligt element, der kræves for blodproduktion, og det er en bestanddel af hæmoglobin. Der er to hovedformer for hæmoglobin som føt alt hæmoglobin (HbF) og voksenhæmoglobin (HbA). Her er HbF det primære ilttransportprotein i det menneskelige foster, og voksenhæmoglobin erstatter HbF cirka seks måneder postnat alt. Voksenhæmoglobin er den vigtigste form for hæmoglobin, der findes hos mennesker. Blandt HbF og HbA har HbF en højere affinitet for oxygen end HbA. Strukturelt er HbA en α2β2-tetramer, mens HbF er en α2γ2-tetramer.
Hvad er HbA?
HbA står for voksenhæmoglobin, som er en α2β2-tetramer. Det er et jernholdigt protein af røde blodlegemer, der er ansvarligt for transporten af ilt fra lungen til kroppens væv og organer og transport af kuldioxid fra kropsvæv til lungen. Det er et komplekst protein, der består af fire små proteinunderenheder og fire hæmgrupper, der bærer jernatomer. Hæmoglobin har en affinitet til ilt. Der er fire iltbindingssteder placeret inde i et hæmoglobinmolekyle. Når hæmoglobin bliver mættet med ilt, bliver blodet lyserødt. Den anden tilstand af hæmoglobin er kendt som deoxyhæmoglobin, da det mangler ilt. I denne tilstand er blodet mørkerødt.
Figur 01: HbA
Jernatom indlejret i hæmoglobins hæmforbindelse letter hovedsageligt ilt- og kuldioxidtransporten. Binding af oxygenmolekyler til Fe+2 ioner ændrer konformationen af hæmoglobinmolekylet. Desuden hjælper jernatomer i hæmoglobinet til at opretholde den typiske form for de røde blodlegemer. Derfor er jern et vigtigt element, der findes i røde blodlegemer.
Hvad er HbF?
HbF står for føt alt hæmoglobin, som er den fremherskende form for hæmoglobin i fosteret. HbF udvikles fra de erythroide precursorceller. Faktisk optræder HbF i føt alt blod efter et par ugers undfangelse. HbF forbliver også indtil seks måneder efter fødslen. Derefter erstatter voksenhæmoglobin HbF fuldstændigt. I lighed med HbA er HbF også en tetramer. Men den indeholder to α-kæder og to gamma-underenheder.
Figur 02: HbF
Sammenlignet med HbA har HbF en højere affinitet for oxygen. Derfor er P50 for HbF lavere end P50 for HbA. På grund af den høje affinitet for oxygen er oxygendissociationskurven for HbF venstreforskydet sammenlignet med HbA. Ydermere er denne højere affinitet af HbF til oxygen vigtig for at opnå oxygen fra moderens kredsløb.
Hvad er lighederne mellem HbA og HbF?
- HbA og HbF er to isoformer af hæmoglobin.
- De er proteiner, der indeholder jernmolekyler.
- Og de har en affinitet for ilt.
- Også er begge tetramere, der har fire underenheder.
- Desuden har begge de samme α-kæder.
Hvad er forskellen mellem HbA og HbF?
HbA og HbF er to former for hæmoglobin. HbA er det voksne hæmoglobin, som er hovedformen for hæmoglobin hos mennesker, mens HbF er en fremherskende form for hæmoglobin hos fosteret under udvikling. Så dette er den vigtigste forskel mellem HbA og HbF. Strukturelt har HbA to alfa-kæder og to beta-kæder, mens HbF har to alfa-kæder og to gamma-kæder. Derfor er dette også en væsentlig forskel mellem HbA og HbF. Desuden viser HbF en højere affinitet for oxygen end HbA.
Nedenstående infografik opsummerer forskellen mellem HbA og HbF.
Oversigt – HbA vs HbF
Hemoglobin er et jernholdigt metalloprotein, der findes i de røde blodlegemer. Det transporterer ilt fra lungerne til kroppens væv og letter energiproduktionen. Det returnerer også kuldioxid fra kroppens væv til lungerne for fjernelse fra kroppen. HbF er den fremherskende form for hæmoglobin i foster under udvikling, mens HbA er den vigtigste form for hæmoglobin hos mennesker efter seks måneder efter fødslen. HbA er en tetramer sammensat af to alfa-kæder og to beta-kæder, mens HbF er en tetramer sammensat af to alfa- og to gamma-kæder. Ydermere har HbF en højere affinitet for oxygen end HbA. Så dette opsummerer forskellen mellem HbA og HbF.
