Kinase vs Phosphatase
Forskellen mellem Kinase og Phosphatase stammer fra det faktum, at disse to enzymer understøtter to modsatte processer. Kinase og fosfatase er to vigtige enzymer, der beskæftiger sig med fosfater, der findes i biologiske systemer. Enzymer er tredimensionelle kugleformede proteiner, der fungerer som biologiske katalysatorer for mange biokemiske reaktioner i cellerne. På grund af denne evne blev ankomsten af enzymer betragtet som en af de vigtigste begivenheder i livets udvikling. Enzymer øger hastigheden af biokemiske reaktioner ved at understrege specifikke kemiske bindinger. Kinase og Phosphatase er to essentielle enzymer involveret i proteinfosforyleringen. Proteinfosforylering letter proteiners nøglefunktioner, herunder cellulær metabolisme, celledifferentiering, sign altransduktion under væksten, transkription, immunrespons osv. Proteinphosphorylering involverer konformationsændringer af proteinmolekylerne ved tilsætning af fosfatgruppen fra ATP-molekyler, hvorimod dephosphorylering involverer fjernelse af fosfatgrupper fra proteinet. Phosphorylerings- og dephosphoryleringsprocesser katalyseres af henholdsvis kinase- og phosphatase-enzymer. I denne artikel vil forskellen mellem kinase og phosphatase blive diskuteret ved at fremhæve de vigtige fakta om kinase og phosphatase.
Hvad er Kinase?
Kinaser er en gruppe af enzymer, der katalyserer phosphoryleringsreaktionerne ved at tilføje fosfatgrupper fra ATP til proteinmolekyler. Fosforyleringsreaktionen er ensrettet på grund af den massive energifrigivelse med nedbrydning af fosfat-phosphatbinding i ATP for at producere ADP. Der er mange forskellige typer af proteinkinaser, og hver kinase er ansvarlig for phosphorylering af et specifikt protein eller sæt af proteiner. Men når man overvejer aminosyrestrukturen generelt, kan kinaser tilføje fosfatgrupper til tre typer aminosyrer, som består af en OH-gruppe som en del af deres R-gruppe. Disse tre aminosyrer er serin, threonin og tyrosin. Proteinkinaser er kategoriseret baseret på disse tre aminosyresubstrater. Serin/threoninkinaseklassen ligner de mest cytoplasmatiske proteiner. Under phosphoryleringsprocessen kan kinase enten øge eller reducere proteinets aktivitet. Aktiviteten afhænger dog af phosphoryleringsstedet og strukturen af det protein, der phosphoryleres.
Basic Fosforyleringsreaktion
Hvad er fosfatase?
Den omvendte reaktion af phosphorylering, dephosphoryleringen katalyseres af phosphatase-enzymer. Under dephosphoryleringen fjerner fosfatase fosfatgrupperne fra proteinmolekyler. Derfor kan et protein aktiveret af en kinase deaktiveres af en fosfatase. Dephosphoryleringsreaktionen er imidlertid ikke reversibel. Der er mange forskellige fosfataser, der findes i celler. Nogle fosfataser er meget specifikke og dephosphorylerer et eller få proteiner, mens andre fjerner fosfat i en bred vifte af proteiner. Fosfater er hydrolaser, da de bruger vandmolekylet til dephosphorylering. Baseret på substratspecificiteten kan phosphataser kategoriseres i fem klasser, nemlig; tyrosin-specifikke phosphataser, serin/threonin-specifikke phosphataser, dobbelt specificitet phosphataser, histidin phosphataser og lipid phosphataser.
Mechanism of Tyrosine dephosphorylation by a CDP
Hvad er forskellen mellem Kinase og Phosphatase?
• Kinase-enzymer katalyserer phosphorylering af proteiner ved tilsætning af phosphatgrupper fra ATP-molekyler. Phosphatase-enzymer katalyserer dephosphoryleringsreaktioner ved at fjerne fosfatgrupper fra proteiner.
• Kinase bruger ATP til at opnå fosfatgrupper, hvorimod phosphatase bruger vandmolekyler til at fjerne fosfatgrupper.
• Proteiner, der aktiveres af en kinase, kan deaktiveres af en fosfatase.
