Forskellen mellem Kinase og Phosphorylase

Indholdsfortegnelse:

Forskellen mellem Kinase og Phosphorylase
Forskellen mellem Kinase og Phosphorylase

Video: Forskellen mellem Kinase og Phosphorylase

Video: Forskellen mellem Kinase og Phosphorylase
Video: CHM4930 LCMS Liquid Chromatography Mass Spectrometry 2024, Juli
Anonim

Nøgleforskel – Kinase vs Phosphorylase

Både Kinase og Phosphorylase er enzymer, der håndterer fosfat, selvom der er forskel på deres funktion og natur. Den vigtigste forskel mellem dem er, at Kinase er et enzym, der katalyserer overførslen af en fosfatgruppe fra ATP-molekyle til et specificeret molekyle, hvorimod phosphorylase er et enzym, der introducerer en fosfatgruppe i et organisk molekyle, især glucose. Denne artikel vil introducere dig til kinase- og phosphorylase-enzymer, der beskæftiger sig med phosphat, og forklare, hvad der er forskellene mellem kinase og phosphorylase.

Hvad er fosforylase?

Phosphorylaser blev opdaget af Earl W. Sutherland Jr. i slutningen af 1930'erne. Disse enzymer katalyserer tilsætningen af en fosfatgruppe fra et uorganisk fosfat eller fosfat+hydrogen til en organisk molekyleacceptor. Som et eksempel kan glycogenphosphorylase katalysere syntesen af glucose-1-phosphat fra en glucan, herunder et glycogen-, stivelses- eller m altodextrinmolekyle. Reaktionen er kendt som en phosphorolyse, som også ligner en hydrolyse. Den eneste ulighed er dog, at det er et fosfat, ikke et vandmolekyle, der er placeret på bindingen.

Kinase vs Phosphorylase
Kinase vs Phosphorylase

Struktur af polynukleotidphosphorylasen

Hvad er Kinase?

Kinase-enzym kan katalysere overførslen af fosfatgrupper fra højenergi-fosfatdonerende molekyler til bestemte substrater. Denne proces identificeres som phosphorylering, når substratet får en phosphatgruppe, og højenergimolekylet ATP donerer en phosphatgruppe. I denne phosphoryleringsproces spiller kinaser en væsentlig rolle, og det er en del af den større familie af phosphotransferaser. Kinaser er således meget vigtige i cellemetabolisme, proteinregulering, cellulær transport og adskillige cellulære veje.

forskel mellem Kinase og Phosphorylase
forskel mellem Kinase og Phosphorylase

Dihydroxyacetonekinase i kompleks med en ikke-hydrolyserbar ATP-analog

Hvad er forskellene mellem Kinase og Phosphorylase?

Definition af Kinase og Phosphorylase

Kinase: Kinase er et enzym, der katalyserer overførslen af fosfatgrupper fra højenergi-fosfatdonerende molekyler til bestemte substrater.

Phosphorylase: Phosphorylase er et enzym, der katalyserer tilsætningen af en fosfatgruppe fra et uorganisk fosfat eller fosfat+hydrogen til en organisk molekyleacceptor.

Karakteristika for kinase og fosforylase

handlingsmekanisme

Kinase: Katalyser transmissionen af en terminal phosphatgruppe af ATP til en -OH-gruppe på et substrat. Derved dannes en fosfatesterbinding i produktet. Reaktionen er kendt som phosphorylering, og den overordnede reaktion skrives som,

kinase vs phosphorylase 1
kinase vs phosphorylase 1

Phosphorylase: Katalyser introduktionen af en fosfatgruppe i et organisk molekyle. Reaktionen er kendt som en fosforylyse, og den overordnede reaktion skrives som,

kinase-vs-phosphorylase-2
kinase-vs-phosphorylase-2

Phosphatdonor i reaktionen af kinase- og phosphorylase-enzymer

Kinase: Phosphatgruppe fra ATP-molekyle

Phosphorylase: Fosfatgruppe fra uorganisk fosfat

Substrat af kinase- og phosphorylase-enzymer

Kinase: Specifikke organiske molekyler såsom kulhydrat, protein eller lipid

Phosphorylase: Organisk molekyle hovedsageligt glucose

Slutprodukter af kinase- og phosphorylase-enzymer

Kinase: ADP (energimolekyle) + phosphoryleret substrat

Phosphorylase: Hvis substratet er glucose, kan det producere glucose-1-phosphat

Struktur af kinase- og phosphorylase-enzymer

Kinase: Kinase er et meget komplekst tertiært strukturprotein.

Phosphorylase: Biologisk aktiv form af phosphorylase er en dimer af to lige store proteinunderenheder. For eksempel er glykogenphosphorylase et enormt protein, indeholdt med 842 aminosyrer og en masse på 97.434 kDa. Glykogenphosphorylase-dimeren har adskillige sektioner af biologisk betydning, herunder katalytiske steder, glykogenbindingssteder såvel som allosteriske steder.

Regulering af kinase og phosphorylase-enzym

Kinase: Kinases aktivitet er stærkt reguleret, og de har intense virkninger på en celle. Kinaser aktiveres eller slukkes ved phosphorylering, ved binding af proteinaktivator eller proteininhibitor eller ved at styre deres placering i cellen i forhold til deres substrater.

Phosphorylase: Glykogenphosphorylase reguleres af både allosterisk kontrol og af fosforylering. Hormoner som epinephrin og insulin kan også regulere glykogenphosphorylase.

Klassificering af kinase- og phosphorylase-enzymer

Kinase: Kinaser er kategoriseret i omfattende grupper efter det substrat, de virker på, såsom proteinkinaser, lipidkinaser og kulhydratkinaser.

Phosphorylase: Fosforylaserne kategoriseret i to; Glycosyltransferaser og nukleotidyltransferaser. Eksempler på glycosyltransferaser er

  • glykogenphosphorylase
  • stivelsesphosphorylase
  • m altodextrinphosphorylase
  • Purinukleosidphosphorylase

Eksempel på nukleotidyltransferaser er,

Polynukleotidphosphorylase

Kinase- og phosphorylaseenzymers patologi

Kinase: Dekontrolleret kinaseaktivitet kan forårsage kræft og sygdom hos mennesker, herunder visse typer leukæmi og mange andre, fordi kinaser regulerer mange faser, der kontrollerer cellecyklus, herunder vækst, bevægelse og død.

Phosphorylase: Nogle medicinske tilstande såsom glykogenoplagringssygdom type V – muskelglykogen og glykogenoplagringssygdom type VI – leverglykogen osv. er forbundet med fosforylaser.

Anbefalede: