Nøgleforskel – Kd vs Km
Kd og Km er ligevægtskonstanter. Den vigtigste forskel mellem Kd og Km er, at Kd er en termodynamisk konstant, mens Km ikke er en termodynamisk konstant.
Kd henviser til dissociationskonstanten, mens Km er Michaelis-konstanten. Begge disse konstanter er meget vigtige i den kvantitative analyse af enzymatiske reaktioner.
Hvad er Kd?
Kd er dissociationskonstant. Det er også kendt som ligevægtsdissociationskonstant på grund af dets brug i ligevægtssystemer. Dissociationskonstanten er ligevægtskonstanten for reaktioner, hvor en stor forbindelse omdannes til små komponenter reversibelt. Processen med denne konvertering er også kendt som dissociation. Et ionisk molekyle dissocierer altid i dets ioner. Så er dissociationskonstanten eller Kd en størrelse, der udtrykker det omfang, i hvilket et bestemt stof i opløsning dissocierer til ioner. Dette er således lig med produktet af koncentrationerne af de respektive ioner divideret med koncentrationen af det ikke-dissocierede molekyle.
AB ↔ A + B
I ovenstående generelle reaktion kan dissociationskonstanten Kd gives som nedenfor.
Kd=[A][B] / [AB].
Desuden, hvis der er en støkiometrisk sammenhæng, bør man inkludere de støkiometriske koefficienter i ligningen.
xAB ↔ aA + bB
Dissociationskonstantens ligning, Kd for ovenstående reaktion er som følger:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
I biokemiske applikationer hjælper Kd specifikt med at bestemme mængden af produkter, der gives ved en kemisk reaktion i nærværelse af et enzym. Kd af en enzymatisk reaktion udtrykker ligand-receptor-affiniteten. Med andre ord angiver det et substrats evne til at forlade receptoren af et enzym. På den anden side beskriver den, hvor stærkt et substrat binder til enzymet.
Hvad er Km?
Km er Michaelis-konstanten. I modsætning til Kd er Km en kinetisk konstant. Dens hovedanvendelse er i enzymkinetik, det vil sige at bestemme affiniteten af et substrat til at binde med et enzym. Konstanten udtrykkes ved at relatere substratkoncentrationen til reaktionshastigheden i nærvær af et enzym. Følgelig er Michaelis-konstanten eller Km koncentrationen af substratet, når reaktionshastigheden når halvdelen af dens maksimale hastighed.
Figur 1: Forholdet mellem reaktionshastighed og substratkoncentration i en enzymatisk reaktion.
Under en reaktion mellem enzym (E) og substrat (S), er dannelsen af produkter (P) som følger:
E + S ↔ E-S kompleks ↔ E + P
Hvis ligevægtskonstanterne for ovenstående reaktion er som følger, kan du udlede Km fra disse konstanter.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Bestemmelse af km ifølge Michaels koncept
Michaelis udviklede et forhold ved hjælp af koncentrationen af substrat, [S] og den maksimale reaktionshastighed, Vmax. Forholdet mellem substratkoncentration og Km af en enzymatisk reaktion er som følger:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v er hastighed til enhver tid, mens [S] er substratkoncentrationen på et bestemt tidspunkt, og Vmax er reaktionens maksimale hastighed. Km er Michaelis-konstanten for enzymet i reaktionen. Værdien af Michaelis-konstanten afhænger af enzymet. En lille værdi på Km indikerer derfor, at enzymet bliver mættet med en lille mængde substrat. Derefter opnås Vmax ved en lav substratkoncentration. I modsætning hertil indikerer en høj Km-værdi, at enzymet kræver en stor mængde substrat for at blive mættet.
Hvad er forskellen mellem Kd og Km?
Kd vs. Km |
|
| Kd er dissociationskonstanten. | Km er Michaelis-konstanten. |
| Nature | |
| Kd er en termodynamisk konstant. | Km er en kinetisk konstant. |
| Detaljer | |
| Kd repræsenterer affiniteten af et substrat til et enzym. | Km repræsenterer forholdet mellem substratkoncentration og reaktionshastighed. |
Oversigt – Kd vs Km
Kd og Km er ligevægtskonstanter, der beskriver egenskaber ved enzymatiske reaktioner. Den vigtigste forskel mellem Kd og Km er, at Kd er en termodynamisk konstant, mens Km ikke er en termodynamisk konstant.
