Nøgleforskellen mellem ikke-kompetitiv og allosterisk hæmning er, at ved ikke-kompetitiv hæmning falder den maksimale hastighed for katalyseret reaktion (Vmax), og substratkoncentrationen (Km) forbliver uændret, mens Vmax forbliver uændret ved allosterisk hæmning. og Km stiger.
Enzymer er essentielle for de fleste reaktioner, der finder sted i organismer. Norm alt katalyserer et enzym en reaktion ved at reducere den aktiveringsenergi, der kræves til reaktionen. Men enzymer bør reguleres omhyggeligt for at kontrollere niveauerne af slutprodukter, der stiger til uønskede niveauer. Det styres af enzymhæmning. En enzymhæmmer er et molekyle, der forstyrrer den normale reaktionsvej mellem et enzym og et substrat.
Et aktivt sted er det område af et enzym, hvor substraterne binder og gennemgår en kemisk reaktion. Et allosterisk sted er, hvor det tillader molekyler at enten aktivere eller hæmme enzymaktivitet. Enzymkinetik spiller en vigtig rolle under enzymhæmning. Den maksimale reaktionshastighed, der er karakteristisk for et bestemt enzym ved en bestemt koncentration, er kendt som den maksimale hastighed eller Vmax. Substratkoncentrationen, der giver hastigheden, der er halvdelen af Vmax, er Km.
Hvad er ikke-konkurrencehæmning?
Ikke-konkurrerende hæmning er en type enzymhæmning, hvor inhibitoren reducerer enzymaktiviteten og binder sig lige godt til enzymet, uanset om det er bundet til substratet eller ej. Med andre ord er ikke-konkurrerende hæmning, hvor inhibitoren og substratet begge binder til enzymet på ethvert givet tidspunkt. Når både substrat og inhibitor binder til enzymet, danner det et enzym-substrat-inhibitor-kompleks. Når først dette kompleks er dannet, kan det ikke producere noget produkt. Det kan kun konvertere tilbage til enzym-substratkomplekset eller enzym-inhibitorkomplekset.
Figur 01: Ikke-konkurrencehæmning
I ikke-konkurrerende hæmning har inhibitoren samme affinitet for enzymet og enzym-substratkomplekset. Den mest almindelige mekanisme for en ikke-kompetitiv inhibitor er den reversible binding af inhibitoren til et allosterisk sted. Men hæmmeren har også evnen til at binde direkte til det aktive sted. Et eksempel på en ikke-kompetitiv inhibitor er omdannelsen af pyruvatkinase til pyruvat. Omdannelsen af phosphoenolpyruvat til at give pyruvat katalyseres af pyruvatkinase. En aminosyre kaldet Alanin, som er syntetiseret fra pyruvat, hæmmer enzymet pyruvat kinase under glykolysen. Alanin fungerer som en ikke-konkurrerende hæmmer.
Hvad er allosterisk hæmning?
Allosterisk hæmning er en type enzymhæmning, hvor inhibitoren sænker enzymaktiviteten ved at deaktivere enzymet og binde sig til enzymet på det allosteriske sted. Her konkurrerer inhibitoren ikke direkte med substratet på det aktive sted. Men det ændrer indirekte sammensætningen af enzymet. Når først formen er ændret, bliver enzymet inaktivt. Det kan således ikke længere binde med det tilsvarende substrat. Dette bremser igen dannelsen af slutprodukter.
Figur 02: Allosterisk hæmning
Allosterisk hæmning forhindrer dannelsen af unødvendige produkter, hvilket reducerer energispild. Et eksempel på allosterisk hæmning er omdannelsen af ADP til ATP i glykolyse. Her, når der er overskydende ATP i systemet, fungerer ATP som en allosterisk hæmmer. Det binder sig til phosphofructokinase, som er et af de enzymer, der er involveret i glykolysen. Dette sænker ADP-konverteringen. Som et resultat forhindrer ATP den unødvendige produktion af sig selv. Derfor er overskudsproduktion af ATP ikke nødvendig, når der er tilstrækkelige mængder.
Hvad er lighederne mellem ikke-konkurrerende og allosterisk hæmning?
- Begge typer enzymhæmninger sænker enzymaktiviteten.
- Inhibitorerne i begge enzymhæmninger konkurrerer ikke med substratet på det aktive sted.
- Inhibitorerne ændrer sammensætningen af enzymet indirekte.
- Begge inhibitorer ændrer enzymets form.
Hvad er forskellen mellem ikke-konkurrerende og allosterisk hæmning?
Ved ikke-konkurrerende hæmning falder reaktionens Vmax, mens Km-værdien forbliver uændret. I modsætning hertil forbliver Vmax ved allosterisk inhibering uændret, og Km-værdien stiger. Så dette er den vigtigste forskel mellem ikke-konkurrerende og allosterisk hæmning. Allosterisk hæmning fokuserer mere på brugen af kemikalier, som ændrer enzymaktiviteten ved at binde på et allosterisk sted, mens ikke-konkurrerende hæmmere altid stopper det fungerende enzym ved direkte at binde på et alternativt sted.
Den følgende infografik tabulerer forskellene mellem ikke-konkurrerende og allosterisk hæmning til side om side sammenligning.
Oversigt – ikke-konkurrencedygtig vs allosterisk hæmning
Ikke-konkurrerende hæmning er en enzymhæmning, hvor hæmmeren reducerer enzymaktiviteten og binder sig lige godt til enzymet, uanset om det er bundet til substratet eller ej. Allosterisk hæmning er en type enzymhæmning, hvor inhibitoren sænker enzymaktiviteten ved at deaktivere enzymet og binder sig til enzymet på det allosteriske sted. Den vigtigste forskel mellem ikke-konkurrerende og allosterisk hæmning er, at den maksimale hastighed for katalyseret reaktion (Vmax) reduceres, og substratkoncentrationen (Km) forbliver uændret i ikke-kompetitiv hæmning, mens Vmax forbliver uændret, og Km øges i allosterisk hæmning.
