Forskellen mellem holoenzym og apoenzym

Indholdsfortegnelse:

Forskellen mellem holoenzym og apoenzym
Forskellen mellem holoenzym og apoenzym

Video: Forskellen mellem holoenzym og apoenzym

Video: Forskellen mellem holoenzym og apoenzym
Video: Forskellen mellem Solamagics produktlinjer 2024, Juli
Anonim

Nøgleforskel – Holoenzym vs Apoenzyme

Enzymer er biologiske katalysatorer, som øger hastigheden af kemiske reaktioner i kroppen. De er proteiner opbygget af aminosyresekvenser. Enzymer er involveret i de kemiske reaktioner uden at blive forbrugt. De er specifikke for substrater og kemiske reaktioner. Enzymets funktion understøttes af forskellige ikke-proteinholdige små molekyler. De er kendt som cofaktorer. De hjælper enzymer i deres katalytiske virkning. Disse cofaktorer kan være metalioner eller coenzymer; de kan også være enten uorganiske eller organiske molekyler. Mange enzymer kræver en cofaktor for at blive aktive og initiere den katalytiske funktion. Baseret på bindingen med cofaktor har enzymer to former, der hedder apoenzym og holoenzym. Den vigtigste forskel mellem holoenzym og apoenzym er, at apoenzym er proteinkomponenten i enzymet, som er inaktiv og ikke bundet til cofaktoren, mens holoenzym er proteinkomponenten af enzymet og bundet cofaktor, som skaber den aktive form af enzymet.

Hvad er Holoenzym?

Enzymer er proteiner, der katalyserer biokemiske reaktioner i cellerne. De fleste enzymer kræver et lille ikke-proteinmolekyle for at starte katalytiske funktioner. Disse molekyler er kendt som cofaktorer. Kofaktorer er hovedsageligt uorganiske eller organiske molekyler. Cofaktorer er kategoriseret i to hovedtyper kaldet metalioner og coenzymer. Bindingen af cofaktoren er afgørende for aktiveringen af enzymet og initiering af den kemiske reaktion. Når proteinkomponenten i enzymet er bundet til cofaktoren, er det komplette molekyle kendt som et holoenzym. Holoenzym er katalytisk aktivt. Derfor binder det aktivt til substraterne og øger reaktionshastigheden. Coenzymer binder løst til enzymerne, mens protesegrupper binder tæt til apoenzymerne. Nogle cofaktorer binder til det aktive sted af enzymet. Ved binding ændrer det enzymets konformation og øger bindingen af substrater til enzymets aktive sted.

DNA-polymerase og RNA-polymerase er to holoenzymer. DNA-polymerase kræver magnesiumioner for at blive aktive og initiere DNA-polymerisering. RNA-polymerase har brug for sigma-faktor til sin katalytiske funktion.

Hvad er Apoenzym?

Apoenzym er enzymet før binding med cofaktoren. Med andre ord er apoenzym proteindelen af enzymet, som mangler cofaktoren. Apoenzym er katalytisk inaktivt og ufuldstændigt. Det danner et aktivt enzymsystem ved kombination med et coenzym og bestemmer specificiteten af dette system for et substrat. Der er mange cofaktorer, der binder med apoenzymer for at lave holoenzymer. Almindelige coenzymer er NAD+, FAD, Coenzym A, B-vitaminer og vitamin C. Almindelige metalioner, der binder med apoenzymer, er jern, kobber, calcium, zink, magnesium osv. Cofaktorer binder tæt eller løst til apoenzymet for at omdanne apoenzymet til holoenzym. Når først cofaktoren er fjernet fra holoenzymet, omdannes den igen til apoenzym, som er inaktivt og ufuldstændigt.

Tilstedeværelsen af cofaktoren på det aktive sted af apoenzymet er essentiel, fordi de tilvejebringer grupper eller steder, som proteindelen af enzymet ikke har til at katalysere reaktionen.

Nøgleforskel - Holoenzym vs Apoenzym
Nøgleforskel - Holoenzym vs Apoenzym

Figur 01: Apoenzym og holoenzym

Hvad er forskellen mellem Holoenzyme og Apoenzyme?

Holoenzyme vs Apoenzyme

Holoenzym er et aktivt enzym bestående af et apoenzym bundet til dets cofaktor. Apoenzym er proteinkomponenten, som mangler sin cofaktor.
Cofactor
Holoenzym er bundet til sin cofaktor. Apoenzym er enzymkomponenten uden cofaktoren.
Aktivitet
Holoenzym er katalytisk aktivt. Apoenzym er katalytisk inaktivt.
Fuldstændighed
Holoenzym er komplet og kan starte reaktionen. Apoenzym er ufuldstændigt og kan ikke starte reaktionen.
Eksempler
DNA-polymerase, RNA-polymerase er eksempler på holoenzym. Aspartattranscarbamoylase er et eksempel på apoenzym.

Opsummering – Holoenzym vs Apoenzyme

Enzymer er biologiske katalysatorer for cellerne. De sænker den energi, der er nødvendig for reaktionen. Enzymer øger reaktionshastigheden ved aktivt at inducere, at substratet omdannes til produkter. De katalyserer specifikt reaktionerne uden at indgå i reaktionerne. Enzymer er sammensat af proteinmolekyler. Proteindelen af enzymet er kendt som apoenzym. Apoenzym har brug for binding med ikke-proteinholdige små molekyler kaldet cofaktorer for at blive aktive. Når apoenzym binder med cofaktor, er komplekset kendt som holoenzym. Holoenzym er katalytisk aktivt til at starte den kemiske reaktion. Substratet binder med holoenzymet, ikke med apoenzymet. Dette er forskellen mellem holoenzym og apoenzym.

Download PDF-version af Holoenzyme vs Apoenzyme

Du kan downloade PDF-versionen af denne artikel og bruge den til offline-formål i henhold til citatnoter. Download venligst PDF-versionen her Forskel mellem Holoenzym og Apoenzyme.

Anbefalede: