Lock vs Key vs Induced Fit
Enzymer er kendt som biologiske katalysatorer, som bruges i næsten alle cellulære reaktioner i organismer. De kan øge hastigheden af en biokemisk reaktion, uden at enzymet selv ændres af reaktionen. På grund af dets genanvendelighed kan selv en lille koncentration af et enzym være meget effektivt. Alle enzymerne er proteiner og kugleformede. Men ligesom alle andre katalysatorer ændrer disse biologiske katalysatorer ikke den endelige mængde af produkter, og de kan ikke få reaktioner til at ske. I modsætning til den anden normale katalysator katalyserer enzymer kun én type reversibel reaktion, såkaldt reaktionsspecifik. Da enzymerne er proteiner; de kan arbejde inden for et bestemt temperatur-, tryk- og pH-område. De fleste enzymer katalyserer reaktioner ved at lave en række 'enzym-substratkomplekser'. I disse komplekser binder substratet sig tættest til enzymer svarende til overgangstilstanden. Denne tilstand har den laveste energi; derfor er den mere stabil end overgangstilstanden for en ukatalyseret reaktion. Følgelig reducerer et enzym aktiveringsenergien af biologisk reaktion, som det katalyserer. To hovedteorier bruges til at forklare, hvordan enzym-substratkomplekser dannes. De er lås-og-nøgle-teori og induced-fit-teori.
Lås-og-nøgle-model
Enzymer har en meget præcis form, som omfatter en kløft eller lomme kaldet aktive steder. I denne teori passer substratet ind i et aktivt sted som en nøgle i en lås. Hovedsageligt ionbindinger og hydrogenbindinger holder substratet i de aktive steder for at danne enzym-substratkomplekset. Når først det er dannet, katalyserer enzym reaktionen ved at hjælpe med at ændre substratet, enten adskille det eller fore stykker sammen. Denne teori afhænger af den præcise kontakt mellem de aktive steder og substratet. Derfor er denne teori muligvis ikke helt korrekt, især når den tilfældige bevægelse af substratmolekyler er involveret.
Induced-Fit Model
I denne teori ændrer det aktive sted sin form for at omslutte et substratmolekyle. Enzymet, efter binding til et bestemt substrat, tager sin mest effektive form. Derfor påvirkes enzymets form af underlaget ligesom formen på en handske, der påvirkes af hånden, der bærer det. Så til gengæld forvrænger enzymmolekylet substratmolekylet, belaster bindingerne og gør substratet mindre stabilt, hvilket sænker reaktionens aktiveringsenergi. Da aktiveringsenergien er lav, sker reaktionen med stor hastighed, hvorved produkterne dannes. Efter at produkterne er frigivet, vender enzymets aktiveringssted tilbage til sin oprindelige form og binder det næste substratmolekyle.
Hvad er forskellen mellem Lock-and-Key og Induced- Fit?
• Induced-fit-teori er en modificeret version af lås-og-nøgle-teori.
• I modsætning til Lock-and-key-teorien afhænger induceret-tilpasningsteori ikke af den præcise kontakt, der skabes mellem det aktive sted og substratet.
• I induceret-fit-teori påvirkes enzymformen af substratet, mens substratformen i Lock-and-key-teori påvirkes af enzymet.
• I lås-og-nøgle-teori har de aktive steder præcis form, hvorimod det aktive sted i Induced-fit-teorien til at begynde med ikke har en præcis form, men senere dannes stedets form i henhold til substratet, som kommer til at binde.
