Nøgleforskellen mellem avidin og streptavidin er, at avidin har en høj affinitet og specificitet for biotin, men forholdsvis mindre affinitet end streptavidin, fordi streptavidin-biotin er et af de stærkeste komplekser med en ikke-kovalent binding.
Avidin er en type protein, der dannes i æggeledere hos fugle, krybdyr og padder. Streptavidin er en type protein, der fremstilles ud fra oprensningen af bakterien Streptomyces avidinii.
Hvad er Avidin?
Avidin er en type protein, der dannes i æggeledere hos fugle, krybdyr og padder. Dette protein er et tetramerisk biotinbindende protein, der aflejres i æggehviden. Der er dimere medlemmer af avidin foruden tetramere former. Vi kan finde disse dimere former i nogle bakterier. Når man overvejer kyllingeæggehvide, har den omkring 0,05 % avidin i forhold til det samlede proteinindhold.
Figur 01: Kemisk struktur og udseende af avidinmolekyle
Der er fire identiske underenheder i det tetramere protein. Derfor kan vi kalde det en homotetramer. Hver tetramer kan binde med biotin (også kaldet vitamin B7). Affiniteten og specificiteten af denne binding er meget høj. Avidin-biotinkompleks er en af de stærkeste kendte ikke-kovalente bindinger.
Vi kan finde funktionel avidin i rå æg. Ved kogning bliver biotinaffiniteten til avidin ødelagt. Men den naturlige funktion af avidinægget er endnu ikke kendt nøjagtigt. Forskere har postuleret, at dette protein dannes i æggets æggeleder som en bakteriel væksthæmmer. Det kan binde med biotin (biotin er nyttigt for bakteriel vækst).
Der er desuden en ikke-glykosyleret form for avidin tilgængelig som et kommercielt produkt. Det er stadig ukendt, om denne ikke-glykosylerede form forekommer naturligt eller ej. Der er nogle vigtige anvendelser af dette protein, herunder forskningsapplikationer, biokemiske assays, oprensningsmedier osv.
Hvad er Streptavidin?
Streptavidin er en type protein, der fremstilles ud fra oprensningen af bakterien Streptomyces avidinii. Det er en tetramer. Der er homo-tetramerer af streptavidin med en ekstraordinær høj affinitet for biotin. Det er kendt, at bindingen af biotin til streptavidin er en af de stærkeste ikke-kovalente interaktioner i naturen. Dette protein er nyttigt i molekylærbiologi og bio-nanoteknologi på grund af streptavidin-biotin-kompleksets modstand mod organiske opløsningsmidler, denatureringsmidler, proteolytiske enzymer, ekstreme temperaturer, pH-værdier og detergenter.
Figur 02: Streptavidin-molekylets struktur og udseende
Der er vigtige anvendelser af streptavidin, såsom oprensning eller påvisning af forskellige biomolekyler, oprensning og påvisning af genetisk modificerede peptider, i Western blotting, udvikling af nanobioteknologi osv.
Hvad er forskellen mellem Avidin og Streptavidin?
Avidin er en type protein, der dannes i æggeledere hos fugle, krybdyr og padder. Streptavidin er en type protein, der fremstilles ud fra oprensningen af bakterien Streptomyces avidinii. Den vigtigste forskel mellem avidin og streptavidin er, at avidin har en høj affinitet og specificitet for biotin, men forholdsvis mindre affinitet end streptavidin, fordi streptavidin-biotin er et af de stærkeste komplekser med en ikke-kovalent binding.
Nedenstående infografik præsenterer forskellene mellem avidin og streptavidin i tabelform til sammenligning side om side.
Opsummering – Avidin vs Streptavidin
Avidin og streptavidin er vigtige proteiner. Den vigtigste forskel mellem avidin og streptavidin er, at avidin har en høj affinitet og specificitet for biotin, men forholdsvis mindre affinitet end streptavidin, fordi streptavidin-biotin er et af de stærkeste komplekser med en ikke-kovalent binding.
