Hvad er forskellen mellem IgG IgM IgA IgE og IgD

Indholdsfortegnelse:

Hvad er forskellen mellem IgG IgM IgA IgE og IgD
Hvad er forskellen mellem IgG IgM IgA IgE og IgD

Video: Hvad er forskellen mellem IgG IgM IgA IgE og IgD

Video: Hvad er forskellen mellem IgG IgM IgA IgE og IgD
Video: Video 15 Ig Antibodies and Immunoglobulin Function 2024, Juli
Anonim

Nøgleforskellen mellem IgG IgM IgA IgE og IgD er typen af tung kæde i hvert antistof. Mens IgG har en γ-type tung kæde, har IgM en μ-type tung kæde. I modsætning hertil har IgA α-type tung kæde, IgE har ε-type tung kæde, og IgD har δ-type tung kæde.

Antistofproduktion finder sted som reaktion på et antigen som en del af aktiveringen af de adaptive immunmekanismer hos dyr på højere niveau. Antistof-antigen-interaktionen aktiverer reaktioner såsom agglutination, neutralisering, opsonisering, komplementaktivering og B-celleaktivering, der deltager i at facilitere en immunresponsmekanisme mod en fremmed organisme. Antistoffer varierer i deres strukturelle og funktionelle aspekter.

Hvad er IgG?

Immunoglobulin G eller IgG er den mest almindelige klasse af immunglobulin, der er til stede i store mængder i vævsvæsker og blod. Det har en serumkoncentration på over 75%. Molekylvægten af IgG er 150.000 D. IgG er en monomer, og de tunge kæder af IgG tilhører γ-typen.

IgG IgM IgA IgE og IgD - side om side sammenligning
IgG IgM IgA IgE og IgD - side om side sammenligning

Figur 01: 2D- og 3D-strukturer af IgG

Der er to antigenbindingssteder. Underklasserne af IgG inkluderer IgG1, IgG2, IgG3 og IgG4. IgG er den eneste type immunoglobulin, der kan krydse placenta. IgG er med til at inducere immunbeskyttelse siden barndommen, da IgG også overføres fra mor til baby under amning. Nøglefunktionen af IgG er at deltage i opsonisering og neutralisering af immunreaktioner. Det er også med til at aktivere sekundære reaktioner under immunreaktioner.

Hvad er IgM?

Immunoglobulin M eller IgM har en unik pentamerstruktur og er dermed den største type antistof. Med en molekylvægt på omkring 900.000 D, tegner det sig for næsten 10% af det samlede antistof i serumet. Den unikke pentamerstruktur letter 10 antigenbindingssteder. De tunge kæder af IgM er sammensat af μ-typen. Den har også en karakteristisk disulfidbinding, der forbinder hver monomer.

IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD i tabelform
IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD i tabelform

Figur 02: IgM-aktivering ved bakterielle infektioner

IgMs hovedfunktion er at aktivere det primære immunrespons. Det er også en god aktivator af komplementsystemet og deltager i agglutination. Derfor spiller IgM en vigtig rolle ved bakterielle infektioner.

Hvad er IgA?

Immunoglobulin A eller IgA er et dimert antistof, der indeholder et særligt element kaldet et sekretorisk element. På grund af dets strukturelle arrangement er molekylvægten større end antistofklasserne, der har monomere strukturer. Det er 385.000.00 D. Det har 4 antigenbindingssteder med tunge kæder sammensat af α-typen. Den har to underklasser: IgA1 og IgA2.

Sammenlign IgG IgM IgA IgE og IgD
Sammenlign IgG IgM IgA IgE og IgD

Figur 03: 3D-struktur af IgA

På grund af dets evne til at fungere som et sekretorisk element, findes denne type antistof hovedsageligt i kropssekretioner såsom tårer, spyt, luftvejs- og tarmsekret og slimhindesekret. Derudover er det også til stede i råmælk. Omkring 15 % af det samlede serumantistof er ansvarlig for klassen af IgA-antistoffer. IgA deltager ikke i aktiveringen af komplementsystemet; dens hovedfunktion er dog at blive udtrykt i vævet, hvilket forhindrer kolonisering af fremmede organismer såsom bakterier.

Hvad er IgE?

Immunoglobulin E eller IgE er den type immunglobulin, der findes mindst i serumet. Det tegner sig for mindre end 0,01 % af de samlede serumimmunoglobuliner. Dens struktur er monomer, og den tunge kæde er sammensat af ε-typen. Desuden er dens molekylvægt omkring 200.000 D. IgE har to antigenbindingssteder, der ligner IgG's.

IgG IgM IgA IgE vs. IgD
IgG IgM IgA IgE vs. IgD

Figur 04: Forskellige bekræftelser af IgE

IgE's hovedfunktion er at aktivere allergireaktioner som reaktion på tilstande som astma og høfeber. I et bredere aspekt observeres IgE-aktivering under type I overfølsomhedsreaktioner. Som reaktion på antistof-antigen-interaktion fremmes udskillelsen af histaminer. Den har ikke mulighed for at aktivere komplementsystemet. Det spiller også en rolle i forsvaret mod parasitære infektioner.

Hvad er IgD?

Immunoglobulin D eller IgD er også et monomert immunglobulin, der kun har 2 antigenbindingssteder. Det har den laveste molekylvægt, omkring 185.000 D. IgD tegner sig for omkring <0,5% af den totale antistofkoncentration i serumet. Den tunge kæde er sammensat af δ-typen. Rollen af IgD er ikke særlig specifik, men de deltager hovedsageligt i at aktivere B-celler under det adaptive immunrespons. De aktiverer ikke komplementsystemet. De er ikke i stand til at krydse moderkagen.

Hvad er lighederne mellem IgG IgM IgA IgE og IgD?

  • Alle er sammensat af tunge kæder og lette kæder.
  • De er glykoproteiner.
  • Desuden kunne alle antistoftyper lette antistof-antigen-binding.
  • Derudover lettes antistof-antigen-binding på grund af tilstedeværelsen af antigen-bindingssteder i alle antistoffer.
  • De er til stede i serumet.
  • Alle deltager i aktivering af adaptive immunresponser.
  • Alle antistoffer kunne påvises ved hjælp af immunteknikker som Radio Immuno Assay (RIA) eller Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA).
  • De spiller en vigtig rolle i diagnostik og patologi.

Hvad er forskellen mellem IgG IgM IgA IgE og IgD?

Nøgleforskellen mellem IgG IgM IgA IgE og IgD er typen af tung kæde, hver antistoftype besidder. IgG har y-typen af tung kæde; IgM har μ-typen af tung kæde; IgA har en α-type af tung kæde; IgE har ε type tung kæde, og IgD har δ type tung kæde. Derudover varierer deres strukturelle arrangementer også, hvilket resulterer i varierede molekylvægte for hver type antistof. Desuden varierer den måde, hvorpå hvert antistof virker. Mens IgG og IgM kan aktivere komplementsystemet, er de andre typer antistoffer ikke i stand til at gøre det. Desuden er det kun IgG, der kan krydse placenta.

Nedenstående infografik præsenterer forskellene mellem IgG IgM IgA IgE og IgD i tabelform til sammenligning side om side.

Oversigt – IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD

Antistoffer er afledt af B-celler, og de spiller en vigtig rolle i adaptiv immunitet. Der er fem hovedklasser af antistoffer, der primært adskiller sig baseret på typen af tung kæde, de besidder. IgG IgM IgA IgE og IgD har henholdsvis γ, μ, α, ε og δ typer af tunge kæder. Derudover adskiller de sig også i deres strukturer, da IgG, IgE og IgD opnår monomere strukturer, IgM opnår en pentamer struktur, og IgA opnår en dimer struktur. Den måde, de aktiverer immunresponserne på, er også forskellig blandt forskellige klasser af antistoffer. IgG og IgM er i stand til at aktivere komplementsystemet, men de andre typer er ikke. Så dette er opsummeringen af forskellen mellem IgG IgM IgA IgE og IgD.

Anbefalede: