Hvad er forskellen mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer

Indholdsfortegnelse:

Hvad er forskellen mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer
Hvad er forskellen mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer

Video: Hvad er forskellen mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer

Video: Hvad er forskellen mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer
Video: Autoimmunity in POTS - Dr. David Kem 2024, Juli
Anonim

Nøgleforskellen mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer er, at allosteriske enzymer har andre allosteriske steder end deres aktive steder til binding af regulatoriske molekyler, mens ikke-allosteriske enzymer kun har et aktivt sted at binde til substratet.

Der er forskellige måder at regulere enzymet på. Allosterisk regulering er en sådan form for enzymregulering. Allosterisk regulering lettes af enzymer kaldet allosteriske enzymer. Regulatoriske molekyler binder til allosteriske steder, som enzymet besidder, og regulerer den enzymatiske aktivitet. Derfor er allosteriske enzymer også kendt som regulatoriske enzymer. Specialiteten ved de allosteriske enzymer er, at de besidder andre steder end det primære aktive site.

Hvad er allosteriske enzymer?

Allosteriske enzymer er en type enzym, der har allosteriske steder til binding af regulatoriske molekyler. Disse steder er placeret i enzymets forskellige proteinunderenheder. Et regulatorisk molekyle kan være en inhibitor eller en aktivator. Når en inhibitor binder sig til enzymet, falder enzymaktiviteten. Når en aktivator binder til enzymet, øges den enzymatiske funktion. Denne type regulering af enzymatisk aktivitet er kendt som allosterisk regulering. Et allosterisk enzym er specifikt for dets substrat og dets regulatoriske molekyler (modulatorer). Interaktionen mellem det regulatoriske molekyle/modulator og enzymet er reversibel og ikke-kovalent. En reaktion katalyseret af et allosterisk enzym viser en sigmoidal kurve.

Allosteriske vs ikke-allosteriske enzymer i tabelform
Allosteriske vs ikke-allosteriske enzymer i tabelform

Figur 01: Allosterisk hæmning

Allosterisk regulering finder sted som en feedbackmekanisme. Ved negativ feedback-hæmning er det regulatoriske molekyle en hæmmer, og det hæmmer reaktionen. I en positiv feedback-mekanisme øger et effektormolekyle eller aktivator, som binder til det allosteriske sted, reaktionshastigheden. Bindingen af den allosteriske modulator til et allosterisk enzym ændrer proteinets konformation og påvirker således dets funktion. Pyruvatkinase, ribonukleotidreduktase, aspartattranscarbamoylase og ADP-glucosepyrophosphorylase er flere eksempler på allosteriske enzymer.

Hvad er ikke-allosteriske enzymer?

Ikke-allosteriske enzymer er de enzymer, der ikke behandler andre allosteriske steder end det aktive sted. Derfor er de simple enzymer, der kun har ét enzymaktivt sted. Disse enzymer er substratspecifikke enzymer. De er også ikke-regulerende enzymer. Deres reaktioner viser en hyperbolsk kurve.

Allosteriske og ikke-allosteriske enzymer - side om side sammenligning
Allosteriske og ikke-allosteriske enzymer - side om side sammenligning

Figur 02: Hyperbolsk kurve vist af et ikke-allosterisk enzym

Når der er en kompetitiv inhibitor, falder reaktionshastigheden. En kompetitiv inhibitor ligner substratet. Derfor konkurrerer det med substratet om binding til det aktive sted. Når substratet ikke binder til det aktive sted, kan substrat-enzymkomplekset ikke dannes, så reaktionshastigheden falder.

Hvad er lighederne mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer?

  • Allosteriske og ikke-allosteriske enzymer er to typer enzymer.
  • De består af proteiner.
  • De katalyserer biokemiske reaktioner i levende celler.
  • Begge typer enzymer forbliver uændrede ved slutningen af reaktionen.
  • En lille koncentration af disse enzymer er nok til at katalysere en reaktion.
  • De er følsomme over for ændringer i pH og temperatur.

Hvad er forskellen mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer?

Et allosterisk enzym er et enzym, der har et ekstra sted kaldet regulatorisk sted eller allosterisk sted til binding af et regulatorisk molekyle. Et ikke-allosterisk enzym er et simpelt enzym, der kun har et aktivt sted til binding af dets substrat. Så dette er den vigtigste forskel mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer.

Den følgende infografik viser forskellene mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer i tabelform til sammenligning side om side.

Opsummering – Allosteriske vs ikke-allosteriske enzymer

Det allosteriske enzym er et regulatorisk enzym, der har et andet allosterisk sted end det aktive sted. Derfor kan et regulatorisk molekyle binde til det allosteriske sted og regulere den enzymatiske aktivitet. I modsætning hertil har det ikke-allosteriske enzym ikke et allosterisk sted. Det har kun et aktivt websted. Ikke-allosteriske enzymer er ikke regulerende enzymer. Allosteriske enzymer er både substrat- og regulatoriske molekylespecifikke, mens ikke-allosteriske enzymer er substratspecifikke. Dette er således opsummeringen af forskellen mellem allosteriske og ikke-allosteriske enzymer.

Anbefalede: