Nøgleforskel – Alpha Helix vs Beta Plisseret ark
Alfa-spiraler og beta-plisserede ark er de to mest almindeligt forekommende sekundære strukturer i en polypeptidkæde. Disse to strukturelle komponenter er de første hovedtrin i processen med at folde en polypeptidkæde. Den vigtigste forskel mellem Alpha Helix og Beta Pleated Sheet er i deres struktur; de har to forskellige former til at udføre et bestemt job.
Hvad er Alpha Helix?
En alfa-helix er en højrehåndet spole af aminosyrerester på en polypeptidkæde. Intervallet af aminosyrerester kan variere fra 4 til 40 rester. De hydrogenbindinger, der dannes mellem ilten i C=O-gruppen på den øverste spiral og brinten fra N-H-gruppen i den nederste spiral, hjælper med at holde spolen sammen. En hydrogenbinding dannes for hver fjerde aminosyrerester i kæden på ovenstående måde. Dette ensartede mønster giver den bestemte egenskaber, såsom tykkelsen af spolen, og det dikterer længden af hver hel drejning langs helixaksen. Stabiliteten af alfa-helixstrukturen afhænger af flere faktorer.
O-atomer i rødt, N-atomer i blåt og hydrogenbindinger som grønne stiplede linjer
Hvad er Beta plisseret ark?
Beta-plisseret ark, også kendt som beta-ark, betragtes som den anden form for sekundær struktur i proteiner. Den indeholder beta-strenge, som er forbundet sideværts med mindst to eller tre rygradshydrogenbindinger for at danne et snoet, plisseret ark som vist på billedet. En beta-streng er en strækning af polypeptidkæden; dens længde er generelt lig med 3 til 10 aminosyrer, inklusive rygrad i en udvidet bekræftelse.
4-strenget antiparallelt β-arkfragment fra en krystalstruktur af enzymet katalase.
a) viser de antiparallelle hydrogenbindinger (prikket) mellem peptid-NH- og CO-grupper på tilstødende strenge. Pile angiver kæderetning, og elektrontæthedskonturer skitserer ikke-H-atomerne. O-atomer er røde kugler, N-atomer er blå, og H-atomer er udeladt for nemheds skyld; sidekæder vises kun ud til det første sidekæde C-atom (grøn)
b) Kantbillede af de to centrale β-strenge
I beta-plisserede ark løber polypeptidkæderne ved siden af hinanden. Det får navnet "foldet ark" på grund af strukturens bølgelignende udseende. De er forbundet med hydrogenbindinger. Denne struktur tillader dannelse af flere hydrogenbindinger ved at strække polypeptidkæden ud.
Hvad er forskellen mellem Alpha Helix og Beta Pleated Sheet?
Struktur af Alpha Helix og Beta plisseret ark
Alpha Helix:
I denne struktur er polypeptidrygraden tæt bundet omkring en imaginær akse som en spiralstruktur. Det er også kendt som det helicoide arrangement af peptidkæden.
Dannelsen af alfa-helix-strukturen sker, når polypeptidkæderne snoes til en spiral. Dette gør det muligt for alle aminosyrerne i kæden at danne hydrogenbindinger (en binding mellem et oxygenmolekyle og et brintmolekyle) med hinanden. Hydrogenbindingerne gør det muligt for helixen at holde spiralformen og giver en tæt spiral. Denne spiralform gør alfa-helixen meget stærk.
Hydrogenbindinger er angivet med de gule prikker.
Beta plisseret ark:
Når to eller flere fragmenter af polypeptidkæde(r) overlapper hinanden og danner en række af hydrogenbindinger med hinanden, kan følgende strukturer findes. Det kan ske på to måder; parallelt arrangement og anti-parallelt arrangement.
Eksempler på strukturen:
Alpha Helix: Fingernegle eller tånegle kan tages som et eksempel på en alfahelixstruktur.
Beta plisseret ark: Strukturen af fjer ligner strukturen af beta plisseret ark.
Funktioner i strukturen:
Alpha Helix: I alfa-helix-strukturen er der 3,6 aminosyrer pr. omdrejning af helixen. Alle peptidbindingerne er trans og plane, og N-H-grupperne i peptidbindingerne peger i samme retning, som er omtrent parallelt med helixens akse. C=O-grupperne i alle peptidbindinger peger i den modsatte retning, og de er parallelle med helixens akse. C=O-gruppen i hver peptidbinding er bundet til N-H-gruppen i peptidbindingen, der danner en hydrogenbinding. Alle R-grupper peges udad fra helixen.
Beta plisseret ark: Hver peptidbinding i det beta-plisserede ark er plan og har en transkonformation. C=O- og N-H-grupperne af peptidbindinger fra tilstødende kæder er i samme plan og peger mod hinanden og danner hydrogenbinding mellem dem. Alle R-grupperne i enhver kæde kan alternativt forekomme over og under arkets plan.
Definitioner:
Sekundær struktur: Det er formen af et foldeprotein på grund af hydrogenbinding mellem dets rygradsamid- og carbonylgrupper.
