Nøgleforskellen mellem allosterisk og kovalent modulering er, at allosterisk modulering kræver et fosfataseenzym, hvorimod kovalent modulering kræver et kinaseenzym.
Modulation af et enzym er en modifikation på det sted, hvor en receptor eller en ligand vil binde til et enzym. Der er forskellige typer modulationer, og allosterisk og kovalent modulation er to af dem.
Hvad er allosterisk modulering?
Allosterisk modulering er et begreb inden for farmakologi og biokemi, der refererer til en gruppe af stoffer, der binder sig til en receptor for at ændre denne receptors respons på stimulus. Nogle af disse modulatorer er lægemidler, f.eks. benzodiazepiner. Allosterisk sted er det sted, som en allosterisk modulator binder til. Det er ikke det samme, som den endogene agonist af receptoren vil binde til (dette særlige sted kaldes det ortosteriske sted). Vi kan kalde både modulatorer og agonister som receptorligander.
Desuden er der tre hovedtyper af allosteriske modulatorer: positive, negative og neutrale modulationer. Den positive type kan øge receptorens respons ved at øge sandsynligheden for, at agonisten binder til en receptor, ved at øge evnen til at aktivere receptoren (dette kaldes effektivitet), eller på begge disse måder. På den anden side kan den negative type mindske agonistaffinitet og effektivitet. Endelig påvirker den neutrale type ikke agonistaktiviteten, men den kan stoppe andre modulatorer i at binde til et allosterisk sted. Desuden virker nogle allosteriske modulatorer som allosteriske agonister.
Generelt er allosteriske modulatorer i stand til at ændre affiniteten og effektiviteten af andre stoffer, der virker på en receptor. En modulator kan også øge affiniteten og sænke effektiviteten eller omvendt. Affinitet er et stofs evne til at binde sig til en receptor. Effektivitet er på den anden side et stofs evne til at aktivere en receptor, der er givet som en procentdel af stoffets evne til at aktivere receptoren i sammenligning med receptorens endogene agonist.
Hvad er kovalent modulering?
Kovalent modulering er et vigtigt begreb, der bruges i biokemi, og det refererer til en gruppe af stoffer, der binder kovalent til en receptor og ændrer dens respons. Enzymer er i stand til at blive reguleret ved overførsel af et molekyle eller atom fra en donor til en aminosyresidekæde, der kan tjene som receptor for det overførte molekyle. Den anden måde at gøre dette på er at ændre selve aminosyresekvensen via proteolytisk sp altning.
Kovalent modulering involverer ændring af et enzyms form og funktion via den kovalente binding af kemiske grupper til det. Desuden er denne modulation også kendt som post-translationel modifikation. Norm alt finder denne modulering sted i det endoplasmatiske retikulum og Golgi-apparatet. De steder, der ofte kan undergå post-translationel modifikation, er de steder, der har en funktionel gruppe, der tjener som en nukleofil i reaktionen. Disse steder omfatter hydroxylgrupper af serin, threonin og tyrosin sammen med aminformerne af lysin, arginin og histidin.
Hvad er forskellen mellem allosterisk og kovalent modulering?
Nøgleforskellen mellem allosterisk og kovalent modulering er, at allosterisk modulering kræver et fosfataseenzym, hvorimod kovalent modulering kræver et kinaseenzym.
Nedenstående infografik præsenterer forskellene mellem allosterisk og kovalent modulering i tabelform til side-by-side sammenligning.
Oversigt – Allosterisk vs Kovalent Modulation
Allosterisk modulering refererer til en gruppe af stoffer, der binder til en receptor for at ændre denne receptors respons på en stimulus, mens kovalent modulering refererer til en gruppe af stoffer, der binder kovalent til en receptor og ændrer dens respons. Den vigtigste forskel mellem allosterisk og kovalent modulering er, at allosterisk modulering kræver et fosfataseenzym, hvorimod kovalent modulering kræver et kinaseenzym.
