Hvad er forskellen mellem Km og Vmax

Indholdsfortegnelse:

Hvad er forskellen mellem Km og Vmax
Hvad er forskellen mellem Km og Vmax

Video: Hvad er forskellen mellem Km og Vmax

Video: Hvad er forskellen mellem Km og Vmax
Video: AS Biology - The Michaelis-Menten Constant (Km) 2024, November
Anonim

Nøgleforskellen mellem Km og Vmax er, at Km måler, hvor let et enzym kan mættes af substratet, hvorimod Vmax er den maksimale hastighed, hvormed et enzym katalyseres, når enzymet er mættet af substratet.

Km kan beskrives som substratets samordning, ved hvilken halvdelen af den maksimale hastighed opnås. Vmax kan på den anden side beskrives som reaktionshastigheden i den tilstand, hvor enzymet er fuldt mættet af substratet.

Hvad er Km?

Km kan beskrives som sammenlægningen af et substrat, ved hvilken halvdelen af den maksimale hastighed opnås. Med andre ord er det koncentrationen af substrat, der tillader enzymet at opnå halvdelen af Vmax. Derfor viser et enzym med en høj Km en lav affinitet for dets substrat. Det kræver også en større koncentration af underlaget for at opnå Vmax.

Km og Vmax - Side om Side sammenligning
Km og Vmax - Side om Side sammenligning

Begrebet Km i enzymaktivitet er diskuteret under Michaelis-Menten kinetik. Det er en almindelig model for enzymkinetik. Denne model blev opkaldt efter den tyske biokemiker Leonor Michaelis og den canadiske læge Maud Menten. Denne model er udtrykt som en ligning.

v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])

I ovenstående ligning er Vmax den maksimale hastighed opnået af systemet, der forekommer ved den mættede substratkoncentration for en given enzymkoncentration. Km er Michaelis konstanten. Hvis den er numerisk lig med substratkoncentrationen, så er reaktionshastigheden halvdelen af værdien af Vmax.

Desuden antages biokemiske reaktioner med et enkelt substrat ofte at vise Michaelis-Menten kinetik uden bekymring for nogen underliggende antagelser i denne model.

Hvad er Vmax?

Vmax kan beskrives som reaktionshastigheden i den tilstand, hvor enzymet er fuldt mættet af substratet. Denne tilstand indikerer, at alle bindingssteder konstant bliver genbesat. Med andre ord er Vmax den maksimale reaktionshastighed eller hastighed af en reaktion, der enzymatisk katalyseres ved mætning af enzymet med dets substrat.

Km vs Vmax i tabelform
Km vs Vmax i tabelform

Det er vigtigt at bestemme Km og Vmax for en bestemt enzymatisk aktivitet, fordi at kende disse værdier giver os mulighed for at forudsige substratets metaboliske skæbne og den relative mængde substrat, der vil gå gennem hver vej under forskellige forhold. En lavere værdi på Vmax indikerer, at enzymet fungerer under suboptimale forhold.

Hvad er forskellen mellem Km og Vmax?

Begreberne Km og Vmax er vigtige i enzymatisk kinetik. Den vigtigste forskel mellem Km og Vmax er, at Km måler, hvor let enzymet kan mættes af substratet, hvorimod Vmax er den maksimale hastighed, hvormed et enzym katalyseres, når enzymet er mættet af substratet.

Den følgende tabel opsummerer forskellen mellem Km og Vmax.

Oversigt – Km vs Vmax

Km er substratets harmonisering, ved hvilken halvdelen af den maksimale hastighed opnås. Vmax er reaktionshastigheden i den tilstand, hvor enzymet er fuldt mættet af substratet. Den vigtigste forskel mellem Km og Vmax er, at Km måler, hvor let enzymet kan mættes af substratet, hvorimod Vmax er den maksimale hastighed, hvormed et enzym katalyseres, når enzymet er mættet af substratet.

Anbefalede: