Nøgleforskel – IGA vs IGG
Immunoglobuliner betegnes som en speciel type kugleformede proteiner med en kompleks struktur. De produceres af det levende system som en sekundær specifik immunrespons ved kontakt med et antigen fra en fremmed partikel eller en organisme. Immunoglobuliner er også kendt som antistoffer, som er specifikke proteiner, der produceres som reaktion på et antigen. De fem vigtigste klasser af antistoffer er - Immunoglobulin (Ig) A, G, M, E, D. Immunoglobulin A (IgA/IGG) er et sekretorisk immunglobulin, der er til stede i slimhindeoverfladerne, bestående af en J-kæde og et sekretorisk polypeptid, som deltager i den sekretoriske funktion. Immunoglobulin G (IgG/IGG) er primært involveret i at virke mod fremmede patogener, som omfatter bakterier og virus. Den vigtigste forskel mellem IGA og IGG er tilstedeværelsen og fraværet af det sekretoriske polypeptid. IGA har et sekretorisk polypeptid for at lette sekretion via slimhindeoverflader, hvorimod IGG ikke har en sekretorisk funktion, så J-kæden er fraværende.
Hvad er IGA?
IGA er en type immunglobulin, som har en sekretorisk funktion. Derfor kan IGA hovedsageligt findes i sekreter inklusive spyt og modermælk. Omkring 50% af proteinsammensætningen af råmælk er IGA. Det udskilles også af slimhindelagene i mave-tarmkanalen og luftvejene. Dette giver en beskyttende mekanisme mod, at patogenerne trænger ind i tarmen eller luftvejene.
Figur 01: Struktur af IGA
Der er to hovedunderklasser af IGA; IGA 1 og IGA2. IGA1 har en længere hængselregion og har et ekstra duplikeret sæt aminosyrer i sin struktur. Denne aflange hængselregion øger IGA1's følsomhed over for bakterielle proteaser. Derfor er det mest til stede i serumet. IGA2 er sammensat af en kortere hængselregion, og den mangler aminosyreduplikatstrukturen. Derfor har det ikke en øget følsomhed over for protease. IGA2 er for det meste til stede i slimhinderne.
IGA danner en dimer struktur, som er karakteristisk for denne type immunoglobulin. Monomererne er forbundet af en struktur kendt som J-kæden. J-kæden er forbundet med dimerstrukturen via disulfidbindinger. Et polypeptid er forbundet med dimerstrukturen, der fungerer som den sekretoriske polypeptidkomponent af IGA. Hovedfunktionen af IGA'er er at beskytte slimhindelagene mod eksterne toksiner og kemikalier såsom bakterielle og virale toksiner. IGA deltager i en neutraliserende reaktion for at neutralisere toksinprodukterne.
Hvad er IGG?
IGG er den mest almindelige type immunglobulin, der findes i systemet. Det er også den vigtigste form for kredsløbsimmunoglobulin i kroppen. IGG er den eneste form for immunglobulin, der kan krydse placenta og nå fosteret. IGG består af fire polypeptidkæder; 2 tunge kæder og 2 lette kæder, der er forbundet med disulfidbindinger mellem kæderne. Hver tung kæde består af et N-termin alt variabelt domæne (VH) og tre konstante domæner (CH1, CH2, CH3), med en yderligere "hængselregion" mellem CH1 og CH2. Hver lette kæde består af et N-termin alt variabelt domæne (VL) og et konstant domæne (CL). Den lette kæde er forbundet med VH- og CH1-domænerne for at danne en Fab-arm ("Fab" = fragmentantigenbinding), og V-regionerne interagerer for at danne den antigenbindende region. Yderligere IGG indeholder også en meget konserveret region, som består af en glycosyleret aminosyre i positionen 297th.
Figur 02: Generel struktur af IGG
IGG har fire store underklasser, nemlig IgG1, IGG2, IGG3 og IGG4. IGG1 er den mest udbredte underklasse. Det er den umiddelbare antistofreaktion produceret i kroppen ved en infektion af et bakterie- eller vir alt middel. IGG2 produceres hovedsageligt som reaktion på bakterielle kapselantigener. Disse antistoffer reagerer på kulhydratbaserede antigener. Det kan også virke mod vira, som har kulhydratbaserede antigener. IGG3 er et pro-inflammatorisk antistof, som generelt produceres som reaktion på en virusinfektion. IGG3 er det vigtigste antistof, der produceres som reaktion på blodgruppeantigener. IGG4-antistoffer produceres som reaktion på langvarige infektioner.
Hvad er lighederne mellem IGA og IGG?
- Begge produceres på grund af en sekundær immunrespons.
- Begge produceres som reaktion på antigener eller antigene markører produceret i
- Begge er meget specifikke.
- Begge består af fire polypeptidkæder; 2 tunge kæder og 2 lette kæder.
- Begge deltager i kampen mod bakterielle og virale patogener.
Hvad er forskellen mellem IGA og IGG?
IGA vs IGG |
|
| IGA er et antistof, der findes i sekreter og slimhinder og virker mod bakterielle og virale patogener. | IGG er et antistof, der produceres som en sekundær immunmekanisme, der er involveret i kampen mod patogene virus- og bakteriestammer. |
| Distribution | |
| IGA er i slimhinder og kropssekreter såsom spyt og modermælk. | IGG er i alt intra- og ekstravaskulært væv. |
| Composition of the Heavy Chain | |
| IGA har Alpha tung kæde. | IGG har Gamma-tung kæde. |
| Koncentration i serum | |
| I serum er IGA-koncentrationen 0,6 – 3 mg/ml. | I serum er IGG-koncentrationen 6 – 13 mg/ml. |
| J Chain | |
| Nuværende i IGA. | Fraværende i IGG. |
| Secretory Polypeptide | |
| Nuværende i IGA. | Fraværende i IGG. |
| Ability to Cross the placenta | |
| IGA kan ikke krydse moderkagen. | IGG kan krydse moderkagen. |
Oversigt – IGA vs IGG
Både IGA og IGG produceres i kroppen som en sekundær immunrespons. De er specifikke antistoffer, som virker ved at binde sig til et specifikt antigen. Den største forskel mellem de to immunglobuliner er baseret på sekretionsfunktionen. IGA er til stede i sekretoriske væsker og i slimhinder, hvorimod IGG er det mest udbredte immunglobulin i serumet. Begge har evnen til at bekæmpe mikrobielle patogener. Dette er forskellen mellem IGA og IGG.
Download PDF-versionen af IGA vs IGG
Du kan downloade PDF-versionen af denne artikel og bruge den til offline-formål i henhold til citatnotat. Download venligst PDF-version her Forskel mellem IGA og IGG
