Nøgleforskellen mellem metalloenzymer og metalaktiverede enzymer er, at metalloenzymerne har en fast bundet metalion som cofaktor, mens metalionerne i metalaktiverede enzymer ikke er fast bundet.
Aktiviteten af nogle enzymer afhænger af metalioner, fordi disse metalioner fungerer som cofaktorer. Disse enzymer er i to hovedkategorier som metalloenzymer og metalaktiverede enzymer. Derfor er disse enzymer forskellige fra hinanden i henhold til tilstedeværelsen eller fraværet af tæt bundne metalioner. Lad os diskutere flere detaljer om disse enzymer.
Hvad er metalloenzymer?
Metalloenzymer er enzymer, der indeholder en tæt bundet metalion. Denne metalion danner koordinerede kovalente bindinger med aminosyrerne i enzymet eller med en protesegruppe. Yderligere virker det som et coenzym og bibringer enzymets aktivitet. Når man overvejer placeringen af metalionen i enzymet, forekommer det norm alt i et specifikt område på enzymoverfladen. Derfor forstyrrer ionen ikke bindingen af substratet til det aktive sted. Nogle gange kræver enzymer mere end én metalion for dets aktivitet. I sjældne tilfælde kræver de også to forskellige metalioner. De mest almindelige metaller, der involverer i dette, er Fe, Zn, Cu og Mn. Metalloenzymer, der indeholder andre metalcentre end jern (ikke-hæmcentre) er vidt udbredte i naturen.
Figur 01: Enzymhandling
Eksempler på metalloenzymer:
- Amylase, thermolysin er bundet med Ca2+ ioner
- Dioldehydrase, glyceroldehydratase er bundet til Co2+
- Cytochrome c-oxidase, dopamin-b-hydroxylase indeholder Cu2+
- Catalase, nitrogenase, peroxidase, succinatdehydrogenase indeholder Fe2+
- Arginase, histidin-ammoniaklyase, pyruvatcarboxylase indeholder Mn2+
Hvad er metalaktiverede enzymer?
Metalaktiverede enzymer er enzymer, der har en øget aktivitet på grund af tilstedeværelsen af metalioner. De fleste gange er disse metalioner enten monovalente eller divalente. Disse ioner er dog ikke tæt bundet til enzymet som i metalloenzymer. Metallet kan aktivere substratet og dermed engagere sig direkte i enzymets aktivitet. Disse enzymer kræver metalioner i overskud. Eks: omkring 2-10 gange højere end koncentrationen af enzymet. Det er fordi de ikke kan binde sig permanent til metalionen. Disse enzymer mister imidlertid deres aktivitet under deres oprensning.
Eksempler på metaaktiverede enzymer:
- Pyruvatkinase kræver K+
- Fosfotransferaser kræver Mg2+ eller Mn2+
Hvad er forskellen mellem metalloenzymer og metalaktiverede enzymer?
Metalloenzymerne er enzymer, som indeholder en tæt bundet metalion. Som en unik egenskab har de en fast bundet metalion som cofaktor. Desuden kræver disse enzymer enten en eller to metalioner bundet til et specifikt område af enzymets overflade for deres aktivitet. Metalaktiverede enzymer er enzymer, der har en øget aktivitet på grund af tilstedeværelsen af metalioner, der ikke er fast bundet. Det er den vigtigste forskel mellem metalloenzymer og metalaktiverede enzymer. Det vil sige, at i modsætning til metalloenzymerne har de metalaktiverede enzymer ikke en fast bundet metalion som cofaktor. Derudover kræver disse enzymer en høj koncentration af metalioner omkring dem.
Opsummering – Metalloenzymer vs Metalaktiverede Enzymer
Enzymet, for hvilket aktiviteten afhænger af tilstedeværelsen af metalioner, er af to typer; de er metalloenzymer og metalaktiverede enzymer. Forskellen mellem metalloenzymer og metalaktiverede enzymer er, at metalloenzymerne har en fast bundet metalion som cofaktor, hvorimod metalionerne i metalaktiverede enzymer ikke er fast bundet.
